yandex rtb 1
ГоловнаЗворотній зв'язок
yande share
Главная->Фізиологія та анатомія->Содержание->6.2.1.1. Гемоглобин и его соединения

Физиология (Том 1)

6.2.1.1. Гемоглобин и его соединения

Основные функции эритроцитов обусловлены наличием в их составе особого белка хромопротеида — гемоглобина. Молеку­лярная масса гемоглобина человека равна 68 800. Гемоглобин состоит из белковой (глобин) и железосодержащей (гем) частей. На 1 мо­лекулу глобина приходится 4 молекулы гема.

В крови здорового человека содержание гемоглобина составляет 120—165 г/л (120—150 г/л для женщин и 130—160 г/л для мужчин). У беременных содержание гемоглобина может понижаться до 110 г/л, что не является патологией.

Основное назначение гемоглобина — транспорт О2 и СO2. Кроме того, гемоглобин обладает буферными свойствами, а также способ­ностью связывать некоторые токсичные вещества.

Гемоглобин человека и различных животных имеет разное стро­ение. Это касается белковой части — глобина, так как гем у всех представителей животного мира имеет одну и ту же структуру. Гем состоит из молекулы порфирина, в центре которой расположен ион Fe2+, способный присоединять О2. Структура белковой части гемо­глобина человека неоднородна, благодаря чему белковая часть раз­деляется на ряд фракций. Большая часть гемоглобина взрослого человека (95—98%) состоит из фракции А (от лат. adultus — взрослый); от 2 до 3% всего гемоглобина приходится на фракцию А2; наконец, в эритроцитах взрослого человека находится так на­зываемый фетальный гемоглобин (от лат. fetus — плод), или ге­моглобин F, содержание которого в норме подвержено значительным колебаниям, хотя редко превышает 1—2%. Гемоглобины А и А2 обнаруживаются практически во всех эритроцитах, тогда как ге­моглобин F присутствует в них не всегда.

Гемоглобин F содержится преимущественно у плода. К моменту рождения ребенка на его долю приходится 70—90%. Гемоглобин F имеет большее сродство к O2, чем гемоглобин А, что позволяет тканям плода не испытывать гипоксии, несмотря на относительно низкое напряжение O2 в его крови. Эта приспособительная реакция объясняется тем, что гемоглобин F труднее вступает в связь с 2,3-дифосфоглицериновой кислотой, которая уменьшает способность

гемоглобина переходить в оксигемоглобин, а следовательно, и обес­печивать легкую отдачу O2 тканям.

Гемоглобин обладает способностью образовывать соединения с O2, СO2 и СО. Гемоглобин, присоединивший О2, носит наименование оксигемоглобина (ННЬO2); гемоглобин, отдавший O2, называется восстановленным, или редуцированным (ННЬ). В артериальной кро­ви преобладает содержание оксигемоглобина, от чего ее цвет при­обретает алую окраску. В венозной крови до 35% всего гемоглобина приходится на ННЬ. Кроме того, часть гемоглобина через аминную группу связывается с СO2, образуя карбогемоглобин (ННЬС02), благодаря чему переносится от 10 до 20% всего транспортируемого кровью СO2.

Гемоглобин способен образовывать довольно прочную связь с СО. Это соединение называется карбоксигемоглобином (ННЬСО). Сродство гемоглобина к СО значительно выше, чем к O2, поэтому гемоглобин, присоединивший СО, неспособен связываться с O2. Од­нако при вдыхании чистого O2 резко возрастает скорость распада карбоксигемоглобина, чем пользуются на практике для лечения отравлений СО.

Сильные окислители (ферроцианид, бертолетова соль, пероксид, или перекись, водорода и др.) изменяют заряд от Fe2+ до Fe3+, в результате чего возникает окисленный гемоглобин — прочное сое­динение гемоглобина с O2, носящее наименование метгемоглобина. При этом нарушается транспорт O2, что приводит к тяжелейшим последствиям для человека и даже смерти.

 

94